1、蛋白質翻譯后修飾對蛋白質的成熟,結構和功能的多樣性起著重要的作用。然而由于蛋白質翻譯后修飾的多樣性、普遍性、動態(tài)性,傳統(tǒng)的實驗方法嚴重制約了研究進展?，F(xiàn)在,在實驗研究基礎上,基于不同算法開發(fā)了多種計算工具,用來預測蛋白質共價修飾的位點,大大加快了研究的進展。
　　 泛素化作為一種十分重要的翻譯后修飾,在細胞內發(fā)揮著重要的作用。Β-TrCP(beta-transducin repeat-containing protein)是眾多

2、E3連接酶中的一種,通過識別某些特定的底物引導其泛素化,從而參與生命活動中各項重要過程。在本研究中,我們開發(fā)了針對β-TrCP結合位點預測的GPS-BeTrlP1.0。另外,我們從GPS-BeRrIP1.0預測的結果中挑選Ankra2、Nudc和Trfl作為實驗驗證的對象。體外的生化試驗有力地證明了Ankra2、Nudc和β-TrcP存在相互作用。并且Ankra2上的S280、S284對促進其降解起重要作用。
　　 近來研究表明

3、,在原核生物中,原核類泛素蛋白(prokaryotic ubiquitin-like protein,PUP)被發(fā)現(xiàn)起到類似于真核生物中的泛素的作用。Pupylmion是PUP通過一系列生化反應連接到底物上的過程。我們開發(fā)了預測pupylation位點的計算工具GPS-PuP1.0。我們收集了238個不知道確切位點的底物,并以此檢測GPS-PUP1.0性能。我們成功預測出了～85％底物蛋白質,而且每個底物蛋白質上至少有一個潛在位點。不僅