1、該研究通過體外激酶活性分析和尋找與p93相互作用的蛋白,對p93蛋白激酶的性質和活性調節(jié)機制進行了初步探討;并采用體外培養(yǎng)的新生大鼠心室肌細胞,在細胞水平對其生物學功能進行了初步研究.第一部分p93蛋白激酶性質及活性調節(jié)機制的初步探討 結論:1.p93確為功能活性蛋白激酶;2.p93為雙底物特異性蛋白激酶;3.富含絲氨酸結構域對p93的激酶活性起抑制作用;4.ANK結構域為p93自身磷酸化所必需,且可明顯增強p93的激酶活性;5.p93

2、可同源聚合形成二聚體或寡聚體,同源二聚體或寡聚體的形成可能是其自身磷酸化的必備條件.第二部分 p93和PRK3的相互作用 結論:1.p93確可和PRX3發(fā)生相互作用;2.p93和PRX3結合區(qū)段的定位:p93結合于PRX3的抗氧化功能域;PRX3既可結合p93的ANK結構域,又可結合p93的PK結構域;3.p93和PRX3的催化活性均不影響二者的結合;4.PRX3可抑制p93的激酶活性;5.p93通過和PRX3的相互作用,可能參與心肌細