1、目的：
　　本研究旨在探討蛋白質(zhì)二硫鍵異構酶（Protein disulfide isomerase, PDI）在血小板膜蛋白（Glycoprotein,GP）Ibα酶切過程中的調(diào)控作用。
　　方法：
　　從健康志愿者靜脈血中通過不同轉(zhuǎn)速離心后分離得到血小板。用PDI抑制劑短桿菌肽（Bacitracin）與分離得到的血小板一起溫育，預處理后的血小板用佛波酯（Phorbol-12-myristate-13-acetate

2、, PMA）、二丁卡因（Dibucaine）、膠原（collagen）誘導GPIbα酶切。Western blot方法檢測血小板懸液中血小板GPIbα的酶切片段糖萼蛋白（glycocalicin, GC），流式細胞術檢測血小板膜表面GPIbα的表達量和血小板內(nèi)活性氧（Reactive oxygen species, ROS）的變化。
　　結(jié)果：
　　1）健康人洗滌血小板在PDI抑制劑Bacitracin單獨溫育后，不會引起血

3、小板懸液中 GPIbα酶切后的片段和血小板 GPIbα膜表達量的改變（P>0.05）。說明抑制血小板PDI活性，不會顯著改變靜息狀態(tài)下的GPIbα表達量，不引起GPIbα胞外段的酶切。
　　2）刺激劑誘導下PDI抑制劑預處理組和對照組相比，血小板膜上GPIbα酶切產(chǎn)物增加，血小板GPIbα膜表達減少（P<0.05）。說明抑制血小板PDI活性在刺激劑誘導的GPIbα酶切過程中能增加誘導的酶切。說明PDI參與誘導的GPIbα酶切過程，