1、鈣調素 (calmodulin，CaM) 是Ca<'2+>信號轉導系統(tǒng)中極其重要的組成部分，其功能通過與各種鈣調素結合蛋白(calmodulin binding protein，CaMBP)的相互作用而實現(xiàn)。CaMBP-10 為本研究組近年在中國大白菜中發(fā)現(xiàn)并分離到的一種新的具有重要生理意義的鈣調素內源結合蛋白，同時確認它是植物非特異性轉脂蛋白家族(nsLTPs)中的新成員，首次將CaM和nsLXPs聯(lián)系到一起。近期研究證明，除CaMB

2、P-10外擬南芥和玉米的nsLTP均能與CaM結合。這說明nsLTP可能是一類新的CaM結合蛋白。 為了進一步了解植物非特異性轉脂蛋白與鈣調素的相互作用，我們構建了一系列CaMBP-10的單點及多點突變體蛋白，并對其進行了鈣調素結合活性分析，結果表明CaMBP-10與鈣調素的結合依賴于其C末端CaM結合結構域中的的四個堿性氨基酸。另外，我們克隆并表達了洋蔥非特異性轉脂蛋白 Ace-AMP1，凝膠覆蓋分析表明其具有與CaMBP-1

3、0相同的CaM結合特性，進一步分析表明，Ace-AMP1 的鈣調素結合結構域位于其分子中43位到62位氨基酸殘基之間，并且其鈣調素結合活性與該區(qū)域內的四個堿性氨基酸直接相關。此外，我們對重組Ace-AMP1進行了體外抗真菌活性分析，結果表明其對以香蕉炭疽為代表的真菌有極為明顯的抑制作用，半數抑制濃度在1.5ug/ml左右。我們還構建了Ace-AMP1的一個雙點突變體，而該突變體對香蕉炭疽的抑制作用明顯減弱。 以上實驗結果為進一步