1、本論文在二級結(jié)構(gòu)水平上對蜘蛛絲蛋白進行了模擬合成，得到了一類與蜘蛛絲蛋白二級結(jié)構(gòu)相似的多嵌段共聚物，以用作研究成纖過程中絲蛋白分子鏈的折疊方式及其在三維空間的有序排列對最終所得絲纖維力學(xué)性能影響的材料。 首先采用傳統(tǒng)的液相多肽合成法合成了含有源于蜘蛛絲蛋白結(jié)晶區(qū)氨基酸序列(Ala)5的功能性多肽單體M。同時，用陰離子聚合制備含有雙末端官能團的聚異戊二烯等齊聚物片段，并將齊聚物的末端官能團轉(zhuǎn)化為高活性的異氰酸酯基(NCO)。在堿的

2、催化作用下，功能性多肽片段分別與聚異戊二烯、聚苯乙烯等齊聚物在溶劑中聚合得到PS-PEP2000、PEG-PEP1000、PI-PEP2210等多嵌段絲蛋白模擬共聚物。所合成的模擬聚合物并不是蛋白質(zhì)，而是短鏈多肽與非多肽片段的交替共聚物。 所合成的模擬聚合物難溶于常用溶劑(例如DMSO等)，甚至不溶于六氟異丙醇(除了PEG-PEP1000)。我們合成的多嵌段絲蛋白模擬共聚物(PI-PEP2210、PI-PEP5000和PEG-P

3、EP1000)能溶于適當配比的氯仿和氯乙醇的混合溶劑，故測定了這些模擬聚合物在該溶劑中25℃下的特性粘度，從而估計聚合物的分子量(約在104-lO5之間)。由于模擬聚合物中所含的脲鍵存在著熱不穩(wěn)定性，所有聚合物的熱分解溫度都在210-270℃左右(低于天然動物絲蛋白分解溫度)，并且所有聚合物樣品在熔融之前已開始分解：另外聚合物PI-PEP2210和PI-PEP5000與相對應(yīng)的齊聚物(P12210，P15000)相比，玻璃化溫度有了很大

4、程度的提高。樣品PEG-PEPl000沒有發(fā)現(xiàn)明顯的玻璃化轉(zhuǎn)變，而PS-PEP2000也只有在107℃觀測到有明顯的玻璃化轉(zhuǎn)變。由此可見，模擬聚合物與動物絲蛋白在一級結(jié)構(gòu)方面的差別導(dǎo)致了兩者不同的熱性能。 紅外光譜、交叉極化/魔角旋轉(zhuǎn)固態(tài)13C核磁共振波譜及廣角X射線衍射分析的結(jié)果表明：在所合成的多嵌段類動物絲蛋白模擬共聚物(PS-PEP2000、PEG-PEPl000、PI-PEP2210)中源于動物絲蛋白結(jié)晶區(qū)的多肽片段的分

5、子鏈以β-折疊為主的構(gòu)象狀態(tài)存在(同時也存在著少量無規(guī)構(gòu)象)；這些以β-折疊狀態(tài)為主的分子鏈聚集在一起形成類似于動物絲蛋白的有序結(jié)晶區(qū)，表現(xiàn)出和動物絲蛋白相類似的聚集態(tài)結(jié)構(gòu)。同時，可以通過改變齊聚物鏈段地長度，以控制絲蛋白模擬聚合物地微觀結(jié)構(gòu)。以上實驗結(jié)果證實了本論文所提出的在二級結(jié)構(gòu)水平上對蜘蛛絲蛋白進行了模擬合成的可行性。 另外我們還在第四章中對絲蛋白模擬聚合物的自組裝行為進行了研究。采用透射電鏡、原子力顯微鏡等測試手段對多