1、蛋白激酶CK2廣泛分布于真核細胞之中，是一種高度保守性的絲/蘇氨酸蛋白激酶，包含有兩個催化亞基(α/α')與調(diào)節(jié)亞基(β)。有相關(guān)的研究已表明蛋白激酶CK2在細胞周期、分化與增殖過程中發(fā)揮重要作用，亦能調(diào)控一些腫瘤抑制蛋白、原癌基因的活性與穩(wěn)定性，在許多腫瘤細胞中都發(fā)現(xiàn)CK2的活性升高或是被激活。還有相關(guān)研究表明CK2可以通過磷酸化促細胞凋亡蛋白來抑制細胞凋亡，以阻止凋亡調(diào)控。因此，降低CK2的活性或使用小分子抑制劑來抑制其活性，能夠減

2、少體內(nèi)癌細胞的生長。
　　本研究以催化亞基CK2α作為分子靶點，從分子克隆構(gòu)建重組質(zhì)粒開始，通過嘗試不同的表達宿主，最終發(fā)現(xiàn)在大腸桿菌E.coli BL21(DE3)表達宿主中可以獲得表達量較高的可溶性蛋白激酶CK2α;重組蛋白經(jīng)金屬離子親和層析及離子交換層析技術(shù)進行分離純化，得到了較高純度的蛋白，并采用分光光度法測定其活性，建立了穩(wěn)定的酶活體系（Z-因子=0.74）;然后采用高通量藥物篩選技術(shù)手段對化合物庫中500余種化合物進行