1、蛋白質(zhì)如何折疊成各自的結(jié)構(gòu)一直是一個困難的問題。根據(jù)Anfinsen的實驗所證明的，蛋白質(zhì)的總是折疊成能量最低的結(jié)構(gòu)。然而，近年來，大家也注意到當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)所處的環(huán)境發(fā)生了變化或是與其他蛋白質(zhì)發(fā)生了作用時，蛋白質(zhì)實際上可以切換自己的結(jié)構(gòu)。本文我們最關(guān)心的問題是哪些結(jié)構(gòu)上的差異是蛋白質(zhì)片斷在折疊中可能出現(xiàn)的，這個結(jié)構(gòu)上的差異對二級結(jié)構(gòu)和空間結(jié)構(gòu)的分布有什么影響。通過對整個PDB的計算和搜索，我們發(fā)現(xiàn)如果長度超過10的片斷中，70％的片斷的結(jié)構(gòu)

2、總是保持一致。并且任何一個蛋白質(zhì)片斷折疊的多個結(jié)構(gòu)不會有domain分配或是全局二級結(jié)構(gòu)或是空間結(jié)構(gòu)分配上的不同。在蛋白質(zhì)的折疊中，有三種差異是可能的，分別是鉸鏈及domain方位的重新定位，螺旋或β-折疊的丟失，以及折疊錯位這三種局部差異。它們都不會引起全局的二級結(jié)構(gòu)或是三維結(jié)構(gòu)分配的差異。通過統(tǒng)計，氨基酸G,P出現(xiàn)在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)不穩(wěn)定區(qū)域的概率變大了，而L,I,V更有可能出現(xiàn)在穩(wěn)定區(qū)域。我們也注意到有些理論預(yù)測的結(jié)構(gòu)跟實際的結(jié)構(gòu)的差異