1、蛋白質(zhì)是生命體的物質(zhì)基礎，在整個生命運轉(zhuǎn)過程中起著非常重要的作用，而金屬尤其是生物體所必需的微量金屬元素在許多生命過程中也發(fā)揮著關鍵作用。血藍蛋白是部分節(jié)肢動物和軟體動物的呼吸蛋白，目前對蛋白質(zhì)的研究主要集中在血清蛋白及血紅蛋白與小分子之間的相互作用方面，而對于小分子與血藍蛋白的相互作用機制研究還很少，特別在金屬與血藍蛋白的作用機理方面更是未見報道，因此，對此領域進行相關深入研究具有重要的生物學意義。
　　本論文選擇鑰孔戚血藍蛋白

2、（KLH）和有毒重金屬（銅、鉻、鋅、鎘、汞）為研究對象，采用熒光分析法、紫外-可見吸收光譜法、圓二色譜法等多種光譜法對重金屬與 KLH相互作用的光譜性質(zhì)進行了探討，得到了重金屬與KLH的作用機理、結合常數(shù)、結合位點數(shù)以及重金屬對KLH構象變化的影響等重要信息。研究的主要內(nèi)容包括：
　　一、Cu2+與 KLH相互作用的光譜性質(zhì)。由于 KLH分子自身存在亞銅離子Cu(I)活性中心，所以研究其活性中心金屬離子與外界加入的 Cu2+是否存

3、在直接或者間接作用具有重要意義。紫外-可見吸收光譜結果表明外界加入的 Cu2+只是與 KLH中雙核銅周圍的多肽鏈發(fā)生相互作用從而改變了 KLH的光譜性質(zhì)，而不是取代了 KLH中的銅離子。熒光分析光譜結果表明Cu2+對KLH的熒光猝滅為靜態(tài)猝滅，結合位點數(shù)約為1，且生成的復合物的穩(wěn)定性隨溫度升高而減弱。根據(jù)熱力學參數(shù)判定 Cu2+與 KLH之間的相互作用力主要是范德華力。同步熒光、紫外-可見吸收、圓二色譜等光譜結果說明Cu2+使KLH中的

4、肽鏈趨于伸展，α-螺旋含量降低。
　　二、不同形態(tài)鉻與 KLH相互作用的光譜性質(zhì)。實驗結果得到不同形態(tài)鉻（K2Cr2O7、K2CrO4、Cr(NO3)3）均以靜態(tài)猝滅的作用機制導致 KLH內(nèi)源熒光的減弱，不同形態(tài)鉻與KLH相互作用形成1:1的復合物。同時，紫外吸收光譜、同步熒光光譜和 CD譜的變化表明不同形態(tài)鉻都能使 KLH的構象有所改變。Cr(VI)與 KLH的結合常數(shù)遠大于 Cr(III)，表明Cr(VI)與KLH的相互作用較

5、Cr(III)強。不同形態(tài)鉻與KLH相互作用的熱力學數(shù)據(jù)表明Cr(VI)與KLH的作用力主要為疏水作用力，而Cr(III)與KLH的作用力主要為范德華力。
　　三、不同金屬與KLH相互作用的光譜性質(zhì)。實驗結果表明IIB族重金屬離子Zn2+、Cd2+、Hg2+對KLH有不同程度的熒光猝滅作用，為形成了不發(fā)光的基態(tài)復合物而引起的靜態(tài)猝滅，結合位點數(shù)n值接近1。同時，Zn2+、Cd2+、Hg2+均使得KLH的構象有所改變。Zn2+、Cd