1、類泛素蛋白家族(UBL)與泛素相似，能夠通過翻譯后修飾影響蛋白的穩(wěn)定性、活性、定位以及與其他細胞間的相互作用。UFM1是最新鑒定的一種類泛素蛋白，除了真菌以外，幾乎存在于所有的真核生物中。UFM1的類泛素化修飾(Ufmylation)過程通過三個酶反應來完成:首先，類泛素激酶UBA5作為E1激活UFM1;然后，激活的UFM1通過UFC1類泛素結合酶，將UFM1轉移到UFC1上，UFC1作為E2發(fā)揮作用;最后，類泛素連接酶UFL1作為E3

2、將UFM1從E2連接到底物蛋白。UFM1有兩個特異的蛋白酶，分別是UfSP1和UfSP2。這兩個酶參與前體UFM1的剪切，形成成熟的UFM1。此外，它們還參與UFM1與底物蛋白的分離。
　　NF-κB信號通路是細胞中廣泛存在的信號通路，它與多種通路相互交叉共同調控生命過程。NF-κB是核轉錄因子，能調控多種下游靶基因的表達。NF-κB通路包括經典與非經典途徑。通常情況下，機體受到刺激，然后受體和接頭蛋白共同作用激活IKK復合體，I

3、KK蛋白磷酸化IκB蛋白，使得IκB蛋白降解，從而釋放NF-κB二聚體轉移到細胞核中進行靶基因調控。
　　最近研究發(fā)現DDRGK1是UFM1的底物和調節(jié)因子，DDRGK1能夠調控NF-κB信號通路。因此，我們推測UFM1修飾可能調控NF-κB信號通路。在實驗過程中，過表達UFM1增強了NF-κB的轉錄活性，UFM1基因沉默抑制了下游靶基因在mRNA和蛋白質水平的表達。我們檢測到UFM1能與IKKβ蛋白相互作用并且能類泛素化修飾IK